胰島素的合成與調節(jié)(1)
胰島素是胰島β細胞分泌的一種由51個氨基酸組成的多肽類激素。
胰島β細胞首先在粗面內質網(wǎng)生成 含102個氨基酸的前胰島素原——在其N 末端的氨基酸順序引導下，穿過內質網(wǎng)膜(同時切除16個氨基酸的引導序列)——成為含86個氨基酸的胰島素原，形成由許多高爾基氏囊組成的胰島β顆粒。
當β細胞接受刺激后，β顆粒移向細胞膜，并在蛋白水解酶的作用下，使胰島素原分解脫下一段含35個氨基酸殘基的連接肽，在其氨基端和羧基端分別切下精-賴、精-精兩對氨基酸，形成31個氨基酸的C肽，以β鏈C末端與α鏈N末端以兩對二硫鍵相連接構成胰島素。
因此，在分泌胰島素的同時，總是有等克分子的C肽和少量的胰島素原分泌。
C肽既無胰島素的生物活性，也無胰島素的免疫原性質;而胰島素原有3%的胰島素活性，在免疫效應方面與胰島素有交叉反應。
胰島素是胰島β細胞分泌的一種由51個氨基酸組成的多肽類激素。
胰島β細胞首先在粗面內質網(wǎng)生成 含102個氨基酸的前胰島素原——在其N 末端的氨基酸順序引導下，穿過內質網(wǎng)膜(同時切除16個氨基酸的引導序列)——成為含86個氨基酸的胰島素原，形成由許多高爾基氏囊組成的胰島β顆粒。
當β細胞接受刺激后，β顆粒移向細胞膜，并在蛋白水解酶的作用下，使胰島素原分解脫下一段含35個氨基酸殘基的連接肽，在其氨基端和羧基端分別切下精-賴、精-精兩對氨基酸，形成31個氨基酸的C肽，以β鏈C末端與α鏈N末端以兩對二硫鍵相連接構成胰島素。
因此，在分泌胰島素的同時，總是有等克分子的C肽和少量的胰島素原分泌。
C肽既無胰島素的生物活性，也無胰島素的免疫原性質;而胰島素原有3%的胰島素活性，在免疫效應方面與胰島素有交叉反應。